更新时间：2024-09-20 20:42
血影蛋白（Spectrin），一种细胞结构蛋白，大多位于红血球细胞膜内侧，是红血球骨架的主要成分。血影蛋白在整个细胞膜内侧形成可变形的架构，以维持红血球的双凹圆盘构造。血影蛋白形成五边形或六边形排列，形成支架并在维持细胞膜完整性和细胞骨架结构中起重要作用。六角形排列由血影蛋白亚基的四聚体形成，所述四聚体与四聚体两端的短微丝相关联。这些短的肌动蛋白丝充当连接复合物，得以形成六边形网。血影蛋白因其在红细胞中的丰富存在而得名，它是通过使用温和的洗洁精处理过的红细胞中分离出来的主要蛋白质成分。
血影蛋白属红细胞的膜下蛋白，这种蛋白是一种长的、可伸缩的纤维状蛋白，长约100 nm，由两条相似的亚基：β亚基(相对分子质量220kDa)和α亚基(相对分子质量240kDa)构成。两个亚基链呈现反向平行排列，扭曲成麻花状，形成异二聚体，两个异二聚体头-头连接成200nm长的四聚体。5个或6个四聚体的尾端一起连接于短的肌动蛋白纤维并通过非共价键与外带4.1蛋白结合，而带4.1蛋白又通过非共价键与血型糖蛋白的细胞质面结合，通过非共价键与锚蛋白结合，锚蛋白又通过非共价键与带3蛋白结合，形成“连接配位化合物”。这些血影蛋白在整个细胞膜的细胞质面下面形成可变形的网架结构，以维持红细胞的双凹圆盘形状。
血影蛋白是类似肌球蛋白的膜的外在性蛋白之一种。是膜里侧结构蛋白质之一，除起支持双层脂质外，还有保持红细胞外形的作用，占里侧结构蛋白之60—70%。用低浓度盐溶液萃取可从膜游离出来。在37℃下抽提，则得到化学性、结构性都很相似的分子量24万的α-亚单位〔1带、构成红细胞的蛋白质多以于k12存在下的电泳带的号数来称呼。参见红细胞膜（表）〕以及分子量22万的β-亚单位（2带）所组成的长约100纳米的线状二聚体。而如果在低温下提取，则得到由2分子二聚体相接的四聚体。关于红细胞的里侧结构，由血影蛋白的四聚体与短的肌动蛋白线状体或4.1带蛋白相结合，形成网状结构，另一方面与膜之间通过锚蛋白（ankyrin，2.1带）与作为膜蛋白的3带蛋白质结合。
又称细胞空壳，形骸细胞，血影细胞。(1)完全或部分缺乏细胞浆内成分的血红细胞：将血红细胞浸入双蒸水中，增加渗透压，细胞浆内物质释出制得。(2)完全或部分失去其脱氧核糖核酸的T-噬菌体。噬菌体经渗透冲击后，用脱氧核糖核苷酸酶消化已破裂的噬菌体DNA制得。(3)失去所有胞内物质的原生质球状体。革兰氏阴性菌在苄青霉素中生长或用溶菌酶消化革兰氏阳性菌的细胞壁制得。
血影蛋白通过αI和βI单体的横向缔合形成二聚体，然后二聚体以头对头的形式缔合以产生四聚体。这些四聚体与短微丝的端对端结合产生观察到的六边形配位化合物。在人类中，血影蛋白尾区通过间接相互作用，通过与蛋白质4.1和锚定蛋白的直接相互作用，与跨膜离子转运蛋白Band 3和蛋白质4.2结合。在动物中，血影蛋白形成网状结构，为其提供红细胞的形状。红细胞模型证明了血影蛋白细胞骨架的重要性，因为血影蛋白中的突变通常导致红细胞的遗传性缺陷，包括遗传性椭圆形细胞增多症和罕见的遗传性球形红细胞增多症。
无脊椎动物有三种血影蛋白，α，β和βH。秀丽隐杆线虫中βH血影蛋白的突变导致形态发生中的缺陷，导致移动和繁殖的动物显着更短但是大多数正常。这些动物因其小的表型而被称为“sma”，并且在秀丽隐杆线虫sma-1基因中携带突变。秀丽隐杆线虫中β血影蛋白的突变导致一种不协调的表型，其中植物病原线虫被瘫痪并且比野生型短得多。除了形态学效应，Unc-70突变也产生缺陷神经元。神经元数量正常但神经元向外生长有缺陷。
血影蛋白基因家族在进化过程中经历了扩张。脊椎动物中有两个α血影蛋白（αI和αII）和五个β血影蛋白（βI到V），按发现顺序命名。在人类中，基因是：Alpha：SPTA1，SPTAN1；Beta：SPTB，SPTBN1，SPTBN2，SPTBN4，SPTBN5。转录因子GATA1促进血影蛋白的产生。
在某些类型的脑损伤如弥漫性轴索损伤中，血影蛋白被蛋白酶解酶钙蛋白酶不可逆地切割，破坏细胞骨架。血影蛋白裂解导致膜形成泡(细胞生物学)并最终降解，通常导致细胞死亡。血影蛋白亚基也可以被胱天蛋白酶家族酶切割，并且钙蛋白酶和半胱天冬酶产生不同的血影蛋白分解产物，其可以通过用适当的抗体进行Western印迹法(Western blot)来检测。钙蛋白酶切割可能表明坏死的激活，而胱天蛋白酶切割可能表明细胞凋亡。