更新时间：2024-09-21 05:38
酶（enzyme）是由活细胞产生的、对其底物具有高度特异性和高度催化效能的蛋白质或核糖核酸，它能够加快生化反应的速度，但是不改变反应的方向和产物。酶存在于动植物以及微生物的细胞内，是维持机体正常新陈代谢等生命活动的一种必需分子。
酶广泛的参与生命体中各类生物化学反应，以人体为例，约有5000多种生化反应类型需要酶进行催化，酶催化的代谢反应可以为人体提供物质和能量，参与生理调节，修复或缓解内、外源因素引起的损伤，分解和消除各种来源的有害物质等。酶作为一类生物催化剂，具有催化效率高、作用条件温和、专一性强等特点，同时酶的催化反应也会受多种因素的影响，比如温度、pH值、底物浓度、酶浓度、激活剂和抑制剂等。
酶的生产方法主要有提取分离法、生物合成法和化学合成法3种。其中，酶的提取分离法是最早采用且沿用至今的方法，生物合成法是20世纪50年代以来酶生产的主要方法，而化学合成法的应用相对较少，多停留在实验室研究阶段。
绝大多数酶分子都具有球状蛋白质分子所共有的一级、二级、三级结构，许多酶还具有四级结构或更高级的结构式。在酶分子的三级结构中，由少数必需基团组成的能与底物分子结合并完成特定催化反应的空间小区域，称为酶的活性中心（酶活中心）。构成酶活性中心的必需基团，主要是某些残基的侧链基团。
酶的应用十分广泛，涉及食品、饲料、医药、能源、环保以及农业等众多行业和领域。例如酶可以用来治疗疾病、制造药物、进行疾病诊断，也可以参与污水处理、生活垃圾处理、塑料类垃圾降解等。
酶化学本质主要是蛋白质，还有少量核糖核酸，蛋白质酶类又可分为单纯酶和缀合酶。
单纯酶：仅含有蛋白质的酶称为单纯酶（Simple enzyme），如脲酶、某些蛋白酶、淀粉酶、脂酶、核酸酶等。
缀合酶：缀合酶（Conjugated enzyme）由蛋白质部分和非蛋白质部分共同组成，其中蛋白质部分称为酶蛋白（Apoenzyme），非蛋白质部分称为辅助因子（Cofactor）。酶蛋白主要决定酶促反应的特异性及其催化机制，辅助因子主要决定酶促反应的性质和类型。酶蛋白与辅助因子结合在一起称为全酶（holoenzyme），酶蛋白和辅助因子单独存在时均无催化活性，只有全酶才具有催化作用。
辅助因子多为小分子的有机化合物或金属离子，按其与酶蛋白结合的紧密程度与作用特点不同可分为辅酶（Coenzyme）和辅基（Prostheticgroup）。辅酶与酶蛋白的结合疏松，可以用透析或超滤的方法除去；辅基则与酶蛋白结合紧密，不能通过透析或超滤将其除去。在酶促反应中，辅基不能离开酶蛋白。
酶的分子中存在许多功能基团，例如一NH2、一COOH、一SH、一OH等，但并不是这些基团都与酶活性有关。一般将与酶活性有关的基团称为酶的必需基团。有些必需基团虽然在一级结构上可能相距很远，但在空间结构上彼此靠近，集中在一起形成具有一定空间结构的区域。酶分子大都为球状蛋白质，具有一级、二级、三级结构，许多酶还具有四级结构或更高级的结构式。以一个独立三级结构为完整生物功能分子最高结构形式的酶，称为单体酶，以四级结构作为完整生物功能分子结构形式的酶，称为寡聚酶。
酶的高效率、高度专一性和酶活性的可调节等催化特性，都与酶蛋白本身的结构直接相关。酶蛋白的一级结构决定酶的空间结构，而酶的特定空间结构是其生物功能的结构基础。多种因素如高温、pH值过高过低、重金属离子及氧化剂或还原剂、有机溶剂、尿素、表面活性剂等都会引起酶变性。酶变性是指一级结构保持不变的情况下，二三级结构的破坏引起酶活性的丧失。
为了弄清酶的分子结构与其催化功能的关系，有人做了水解木瓜蛋白酶的实验。发现当将木瓜蛋白酶的180个残基水解掉120个以后，该酶仍保持全部活性。这说明此酶的活力只与剩下的60个氨基酸残基直接相关。可见酶的活性部位并不是整个分子，而只能是有限的部分。
酶蛋白中只有少数特定的氨基酸残基的侧链基团和酶的催化活性直接有关，这些官能团称为酶的必需基团。在酶分子的三级结构中，由少数必需基团组成的能与底物分子结合并完成特定催化反应的空间小区域，称为酶的活性中心（酶活中心）。构成酶活性中心的必需基团，主要是某些残基的侧链基团。有的必需基团负责与底物分子结合，称之为催化基团或催化部位。有些酶活中心，结合基团和催化基团并非都有严格的分工，常是两种功能兼而有之。研究发现，在酶活中心出现频率最高的氨基酸残基有：丝氨酸、组氨酸、半胱氨酸、酪氨酸、天门冬氨酸、谷氨酸和赖氨酸。它们的极性侧链基团，常是酶活性中心的必需基团。
人类对酶的认识过程与对发酵和消化等现象的研究是密不可分的。早在4000多年前中国的大禹时代人们就会利用酵母发酵来酿酒；1000多年前，人们就可以利用曲霉属发酵制作黄豆酱。
在近代自然科学史中，酶的发现可以源于意大利的斯帕兰扎尼，1783年，他在研究动物消化生理的过程中发现，动物的消化液能够分解肉类，因此他认为消化液中含有某种能分解食物的化学成分。但第一次将酶催化过程与细胞联系起来的是路易斯·巴斯德，他发现发酵过程实际上是微生物的代谢。
1810年，赛夫（Jaseph Gay-Lussac）第一次将酿酒过程与一种微生物联系起来，因为他发现酵母可将糖转化为乙醇；1833年，佩恩（Payen）和帕索兹（Persoz）在进行麦芽成分分离过程中，提取到一种可以催化淀粉水解成可溶性糖的不含细胞的淀粉酶制剂，将酶的概念从细胞更进一步深化到某一种细胞成分的水平。1835年，永斯·贝采利乌斯(Berzelius)提出了催化作用的概念，并将起催化作用的物质称为Ferment（酵素）或Biocatalyst（生物催化剂），费德里克·威廉·库恩（Ferdrich Wilhelm Kuhne）于1878年在酿酒体系中也发现了和佩恩（Payen）类似的实验现象，即乙醇发酵现象中起催化作用的不是酵母本身，而是酵母中某种物质组分，并给这种物质取名为酶（Enzyme，希腊文en：in+ zyme：yeast，意思是在酵母中）。早期酶被用于专指胃蛋白酶等一类非活体物质，而酵素则被用于由活体细胞产生的催化活性。
比希纳（Buchner）兄弟于1896年在石英砂研磨粉碎酵母细胞后，发现不含活酵母的提取物（离心后的上清液）可以像酵母细胞一样将葡萄糖转化为乙醇和二氧化碳，再次证明酶不是细胞本身，而是细胞中一类可溶解的、有催化活力的物质，第一次从实践中将酶和活细胞分开，开始触及酶的一些本质问题。1907年，比希纳因“发现无细胞发酵”而获得诺贝尔化学奖。萨姆纳（Sumner）于1926年从刀豆中分离得到脲酶结晶，并发现酶是一种蛋白质，具有催化尿素水解的能力，因此提出了酶的化学本质是蛋白质的假说。随后诺斯罗普分离获得了胃蛋白酶、胰蛋白酶、糜蛋白酶（胰凝乳蛋白酶），斯坦利分离结晶了烟草花叶病毒并证明他们是由蛋白质和核糖核酸组成，因此三人分享了1946年的诺贝尔化学奖。
1965年，菲利普等用同晶置换法结合反常散射效应的应用，成功地测定了第一个酶——溶菌酶的结构。1982年，切赫从四膜虫rRNA前体的转录后加工的研究中首先发现rRNA前体具有自我剪接作用，提出核酶的概念，打破了酶都是蛋白质这种传统的观念。正是因为这一发现，切赫成为了1989年诺贝尔化学奖得主之一。随后，抗体酶、模拟酶等概念陆续出现，推动着酶的概念不断向前发展。
酶是具有催化功能的生物大分子，即生物催化剂。它能够加快生化反应的速度，但是不改变反应的方向和产物。酶存在于动植物以及微生物的细胞内，是维持机体正常新陈代谢等生命活动的一种必需分子。
（1）大部分酶是蛋白质，因此酶具有蛋白质所有的特性。
（2）酶蛋白质分子是两性电解质，酶具有两性电解质的各种性质。
（3）酶在某些物理因素（如加热、紫外线照射等）和化学因素（如酸、碱、有机溶剂等）的作用下，会发生变性或沉淀，因而丧失活性。
（4）酶的相对分子质量很大，一般在6000～1000000。酶的水溶液具有亲水胶体的性质不能通过透析膜。
（5）酶能被酸、碱或蛋白酶水解，最终生成其基本组成单位——氨基酸。酶经水解后，其催化活力将会丧失。
习惯命名法：在酶学研究的初期，大多数酶是根据催化的底物或催化的反应命名的。有些酶根据催化底物命名，如淀粉酶、蛋白酶，表明这些酶催化的底物是淀粉或蛋白质。有些酶根据其催化的底物和反应命名，如乳酸脱氢酶，表明这个酶可以从乳酸的分子上脱去氢。有些新发现的酶是根据它们的基因或其他特点命名的，如RecA得名于它的基因recA；Hsp70是热激蛋白，但是两种蛋白质都可以水解ATP。这种名称简单，便于应用，使用的历史也比较长。但是因为这种方法缺乏系统性，容易造成混乱。
系统命名法：1961年，国际酶学委员会推荐了一个酶的系统命名方法，被国际生物化学和分子生物学联盟接受并广泛使用，这个命名法以酶催化的反应为基础，因为酶催化的反应才是一个酶与另一个酶有所区别的特殊性质，这个方案规定应该明确标明酶的底物和实际催化反应。但是有时某些底物的名称太长，不便于实际应用。方案提出：除了系统名称外，还应加上通用的习惯名称。例如：酶催化的反应为：β-氨基酸+α-酮戊二酸→谷氨酸+丙酮酸，酶的系统名称为丙氨酸：2-氧戊二酸氨基转移酶，酶的习惯名称为谷丙转氨酶。
分类编号方案：国际酶学委员会同时还推荐了一套分类编号方案，也被广泛采用。这个方案在为每个酶做出编号的同时也对它们进行分类。每个酶的分类编号由4个数字组成，数字间用“.”分开。前面冠以EC，这是国际酶学委员会的缩写。数字按照如下原则安排。
第一个数字表明一个酶应该属于催化七大类反应中的哪一类。
第一大类：氧化还原酶类（oxidoreductase）
第二大类：转移酶类（转移酶）
第三大类：水解酶类（hydrolase）
第四大类：裂合酶类（lyase）
第五大类：异构酶类（isomerase）
第六大类：合成酶类（ligase）
第二个数字是该酶的亚类，指明底物中被作用的基团或键。第三个数字是该酶的亚-亚类。第四个数字是该酶在亚-亚类中的排序。
例如，α淀粉酶（习惯命名）的系统命名为α-1,4-葡萄糖-4-葡萄糖水解酶，其国际酶学委员会编号为EC3.2.1.1。
单体酶（Monomeric enzyme）：由单一亚基构成的酶称为单体酶，如溶菌酶、羧肽酶A、牛胰核糖核酸酶A等。
寡聚酶（Oligomeric enzyme）：由多个相同或不同的亚基以非共价键连接组成的酶称为寡聚酶，如蛋白激酶A、磷酸果糖激酶1均含有4个亚基。
多酶复合物（Multienzyme complex）：由几种具有不同催化功能的酶彼此聚合形成多酶复合物，或称多酶体系。
胞内酶：在合成分泌后定位于细胞内发生作用的酶，大多数的酶属于此类。
国际酶学委员会根据所催化的化学反应的性质和类型，将酶分为六类，每类酶又可根据所催化化学键和反应基团的不同，进一步分为亚类、亚亚类。
（1）氧化还原酶类：催化氧化还原反应的酶属于氧化还原酶类，如乳酸脱氢酶、单加氧酶、过氧化氢酶、细胞色素氧化酶等。
（2）转移酶类：催化化学基团转移或交换的酶属于转移酶类，如甲基转移酶、氨基转移酶、激酶等。
（3）水解酶类：催化水解反应的酶属于水解酶类（hydrolases），如蛋白酶、核酸酶、脂肪酶、脲酶等。
（4）裂合酶类：催化裂解反应或其逆反应的酶属于裂合酶类（lyases），如水化酶、醛缩酶等。
（5）异构酶类：催化几何或光学异构体相互转变的酶属于异构酶类（isomerases），如变位酶、异构酶、消旋酶等。
（6）合成酶类：催化合成反应，并偶联高能键水解释能的酶属于合成酶类（synthetases），或称为连接酶类。且反应不可逆，如DNA连接酶、谷氨胺合成酶等。
生物体内一切化学反应都需要酶催化，所以组织细胞中含有很多的酶类，在不同种属的生物与同一生物的不同组织中，酶的分布不同。酶在细胞内各个部分的分布亦不同，微粒体含有蛋白质合成酶系；溶酶体含有脱氧核糖核酸酶、磷酸酶等；线粒体包含脂肪酸氧化、三羧酸循环、电子传递与氧化磷酸化等酶系统；细胞核内含有很多与核酸、核苷酸代谢和呼吸作用有关的酶类；内质网上至少有100余种酶附着，能催化脂质氧化；细胞膜上有许多需要金属离子（如Mg2+,Ca2+，Na+，K+）的磷酸脂酶，细胞质中有许多与食品加工关系最密切的是糖酵解酶系。
酶的基本功能是催化体内的生物化学反应，它参与生物体内绝大多数反应，是一类作用范围十分广泛，涉及几乎所有生命过程的生物大分子。酶催化的代谢反应为生物机体生存、发展及各种生命活动提供物质和能量；参与机体的生理调节作用，影响机体的生长与发育、生物的遗传与变异；参与机体的安全保障体系，修复或缓解内、外源因素引起的损伤，分解和消除各种来源的有害物质等。例如，信号转导和细胞活动的调控都离不开酶，特别是激酶和磷酸酶的参与。酶也能产生运动，通过催化肌球蛋白上ATP的水解产生肌肉收缩，并且能够作为细胞骨架的一部分参与运送胞内物质。一些位于细胞膜上的ATP酶作为离子泵参与主动运输。一些生物体中比较奇特的功能也有酶的参与，例如荧光素酶可以为萤火虫发光。病毒中也含有酶，或参与侵染细胞（如HIV整合酶和反转录酶），或参与病毒颗粒从宿主细胞的释放（如流感病毒科的神经氨酸酶）。
新陈代谢主要由酶催化的，多个酶以某一特定的顺序发挥功能，共同构成了代谢途径。在代谢途径中，前一个酶的产物是后一个酶的底物；每个酶催化反应后，产物被传递到另一个酶。有些情况下，不同的酶可以平行地催化同一个反应，从而允许进行更为复杂的调控，比如一个酶可以以较低的活性持续地催化该反应，而另一个酶在被诱导后可以较高的活性进行催化。
新陈代谢的调节归根结底都是对酶及其活性的调节，具体的说，就是在变化的条件下，要使各个途径中的酶活相互协调，不致有的过高、有的过低，使整个代谢以恒态的方式进行；当条件改变时，则活化一些酶，抑制另一些酶，甚至合成一些新酶，去掉某些原有的酶，使代谢处于新的恒态，以适应变化了的条件。总之，就是要把体内所有的酶组织形成一个整体，在统一的指挥下，相互协作，以适应内外条件的变化，这就是代谢调节的实质。
酶的活性维持人体正常的平衡，任何一个关键酶功能的缺陷（如突变导致活性变过量表达、过低表达或删除变）都可能导致遗传性疾病的发生。
苯丙酮尿症：此种病症典型的酶相关病例之一。病因是苯丙氨酸羟化酶（其功能是催化苯丙氨酸降解过程中的第一步）上一个氨基酸位点发生了突变，导致体内苯丙氨酸和相关产物的水平过高，如果没有得到合适的治疗，会进一步导致智能障碍。
卟啉病：该病是由于血红素生物合成途径中特定酶的酶活性过低（基因突变或其他原因导致），使得中间产物卟啉的产生和排泄异常，在一定诱因（如阳光照射）下，可导致皮肤或其他组织器官发生病变。
遗传性癌症综合征：当配子中编码脱氧核糖核酸修复相关酶的基因发生突变，其结果会导致遗传性癌症综合病征，如着色性干皮症。DNA修复酶的缺陷导致人体丧失修复突变基因的能力。发生的突变不断积累，最终使得患者有多种癌症发生。
酶作为生物催化剂，与一般催化剂有许多相同处：只能催化热力学上允许进行的化学反应；可降低反应活化能；不改变化学反应平衡点，加速化学反应的进程，缩短达到平衡所需时间；催化剂本身在反应前后不发生质和量的改变。但与一般催化剂相比，酶的催化作用又表现出若干明显的特性。
绝大多数的酶是活细胞产生的蛋白质，催化反应的条件温和，都是常温、常压和近中性的pH值。酶对环境条件极为敏感，凡能使蛋白质变性的因素，如高温、强酸、强碱、重金属等都能使酶丧失活性。同时，酶也常因温度、pH值等轻微的改变或抑制剂的存在使其活性发生变化。
酶催化的反应（或称酶促反应）要比相应的没有催化剂的反应快108～1020倍。比一般催化剂催化的反应快107～1013倍。例如，在0℃时，1摩尔过氧化氢酶能使5×106mol H2O2分解为H2O和O2，而在同样条件下，1g铁离子只能使6x10-4molH2O2分解，可见，酶的催化作用比铁离子催化快了10倍。
酶的专一性又称特异性。酶通常对其作用的底物即反应物具有严格的选择性，一种酶往往只作用于一种或一类底物，如葡萄糖激酶只能催化葡萄糖磷酸化生成6-磷酸葡萄糖，而不能催化果糖的磷酸化反应。酶的特异性又可分为绝对特异性、相对特异性和立体异构特异性。绝对特异性是指酶只能催化一种或两种结构极相似的化合物进行反应。相对特异性是指酶可以作用于一类化合物或一种化学键。这类酶对底物要求不太严格。立体异构特异性指的是酶作用的底物应具有特定的立体结构才能被催化。这种异构性包括光学异构性和几何异构性。光学异构性是指一种酶只能催化一对镜像异构体中的一种，而对另一种不起作用。几何异构性是指立体异构中的顺式和反式、α-构型和β-构型。
酶的催化活性在细胞内受到严格的调节控制，其调控方式很多，如结构调节、抑制剂调节、激活剂调节、共价修饰调节、反馈调节、激素调节等，使酶催化反应在细胞内能有条不紊地进行。
酶如何能通过改变反应途径使反应的活化能降低，比较满意的解释是中间产物学说：发生酶促反应时，首先酶与底物通过形成一个不稳定的中间产物使反应沿一个低活化能的途径进行。设一反应为
酶在催化此反应时，不是直接生成产物，而是首先与底物结合成一个不稳定的中间产物酶-底物复合物，酶-底物复合物再分解成产物和原来的酶。可用下式表示：
在这个反应顺序中，底物与酶结合形成中间产物酶一底物复合物。底物与酶的结合导致分子中某些化学键发生变化，呈不稳定状态，亦即活化态，使反应活化能降低，然后酶底物复合物转变成酶-产物复合物，继而酶产物复合物裂解而生成产物。这一过程所需的活化能较S→P所需的活化能低，所以反应速率加快。
酶只能催化一定结构或一些结构近似的化合物发生反应，为了阐明酶促反应高度的专一性，于是某些学者认为酶和底物结合时，底物的结构和酶的结构必须非常吻合，于是赫尔曼·费歇尔于1894年提出了“锁钥学说”，认为酶和底物的结合状如钥匙与锁的关系。底物分子或底物分子的一部分像钥匙那样，专一地作用于酶的活性中心部位，即底物分子进行化学反应的部位与酶分子活性中心具有紧密互补的关系。
用这个学说，再结合“酶与底物的三点附着”学说就可以较好地解释酶的立体异构专一性。“三点附着”学说指出，立体对应的一对底物虽然基团相同，但空间排列不同，这就可能出现这些基团与酶分子活性中心的结合基团能否互补匹配的问题，只有三点都互补匹配时，酶才作用于这个底物，如果因排列不同不能三点匹配，则酶不能作用于该底物，这可能是酶只对L型（或D型）底物作用的立体构型专一机制。
1958年，丹尼尔·科什兰提出了“诱导契合学说”。该学说认为：酶分子活性中心的结构原来并非和底物的结构互相吻合，但酶的活性中心是柔性的而非刚性的，当底物与酶相遇时，可诱导酶活性中心的构象发生相应的变化，使活性部位上有关的各个基团形成或暴露出来，并达到正确的排列和定向，因而使酶和底物契合而结合成中间配位化合物，并引起底物发生反应，如下图所示。当反应结束产物从酶上脱落下来时，酶的活性中心又恢复原来的构象。用X射线晶体衍射法分析羧肽酶的实验结果支持了这一假说，证明了酶与底物结合时，确有显著的构象变化。“诱导契合学说”较好地解释了酶作用的专一性，而高效性作为酶催化作用的另一大特点，有关其原理的研究也正在逐步深入。
酶促反应动力学是研究酶促反应速度以及各种条件下对酶促反应速度的影响，主要包括底物浓度、酶浓度、温度、pH值、激活剂和抑制剂等的影响。
底物浓度对酶促反应速率的影响：在酶浓度固定的情况下，随着底物浓度的不断升高，酶催化的反应速率也不断加快并趋向于最大反应速率，在单一底物浓度较低时，反应速度与底物浓度成正比，随着底物浓度的增大，反应速度与底物浓度成正比，当底物增加至一定浓度时，反应速率不再增加，如下图所示。
底物浓度对酶促反应速度的影响可以用米氏方程来表示：，其中Km代表米氏常数，即当酶促反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度。米氏常数Km是酶的一个极重要的动力学特征常数之一，一般只与酶的性质有关，与酶的浓度无关，不同的酶的Km值一般不同；可以用Km判定酶的最适底物，同一种相对专一性的酶，一般有多个底物，Km最小的那个底物为该酶的最适底物或天然底物，同理，Km可以近似地说明酶与底物结合的难易程度，Km大，表示酶与底物的亲和力小，Km小，表示酶与底物的亲和力大；此外，Km值还可帮助判断某一代谢的方向及生理功能。
酶浓度对酶促反应速率的影响：在酶促反应中，如果底物浓度足够大，可以使酶饱和，则反应速度与酶浓度成正比，如下图所示，这种正比关系也可以由米氏方程推导出来。
温度对酶促反应速率的影响：温度对酶促反应速度的影响呈现钟字型，如下图所示，即当温度开始升高时，酶的反应速度加快，但随温度升高而使酶逐步变性后，酶的反应速度也逐步下降。酶反应的最适温度就是这两种过程平衡的结果，在低于最适温度时，温度升高推动酶促反应速度加快，高于最适温度时，酶活性迅速丧失，反应速度很快下降。大部分酶在60℃以上变性，少数能耐受较高温度。
pH值对酶促反应速率的影响：大部分酶的活力受其环境pH的影响，在一定pH下，酶反应具有最大速度，高于或低于此值，反应速度下降，通常称此pH为酶反应的最适pH，过酸、过碱会影响酶蛋白的构象，甚至使酶变性而失活。pH对酶促反应的影响如下图所示。
激活剂对酶促反应速率的影响：凡是能提高酶活性的物质都可以被称为激活剂，激活剂种类主要有以下四种：
②无机化合物阴离子，如氯离子、溴化物、碘化物、硫酸盐离子、磷酸盐离子等；
③氢离子，激活剂对酶的作用具有一定的选择性，即一种激活剂对某种酶能起激活作用，而对另一种酶可能起抑制作用，有时，离子之间有拮抗现象。
④有机化合物，如维生素c、半胱氨酸、还原型谷胱甘肽等。许多酶只有当某一种适当的激活剂存在时，才表现出催化活性或强化其催化活性，这称为对酶的激活作用。而有些酶被合成后呈现无活性状态，这种酶称为酶原。它必须经过适当的激活剂激活后才具活性。
抑制剂对酶促反应速率的影响：使酶活性降低或完全丧失的配体，称为酶的抑制剂。抑制剂虽然可使酶失活，但它并不明显改变酶的结构，去除抑制剂后，酶活性又可恢复。
抑制剂对酶促反应的作用可分为可逆抑制和不可逆抑制。不可逆抑制是指抑制剂与酶蛋白上基团共价结合，使之失活，不能用超滤透析的方法去除，实质是酶的修饰抑制，有专一性抑制剂如有机磷化合物，也有非专一性抑制剂如重金属Hg2+、Pb2+、Cu2+等；可逆抑制即抑制剂与酶的结合是可逆的，抑制剂与酶以非共价键方式结合而引起酶的活性降低或丧失，在用透析、超滤等物理方法除去抑制剂后，酶的活性又能恢复。可逆抑制又可以分为竞争性抑制、非竞争性抑制和反竞争性抑制三种类型。
酶的抑制剂主要有重金属离子、一氧化碳、硫化氢、氢氰酸、氟化物、碘化乙酸、生物碱、染料、对-氯汞苯甲酸、二异丙基氟磷酸、乙二胺四乙酸、表面活性剂等。
酶与一般催化剂相同，在化学反应前后都没有质和量的改变，它们都只能催化热力学上允许的化学反应，且在不改变平衡位点或平衡常数的情况下加速反应速率。在反应中，只有那些能量较高，达到或超过一定水平的分子（即活化分子）才有可能发生化学反应。酶促反应的机制是降低反应的活化能，因为底物与酶的活性中心通过非共价相互作用特异性结合，降低活化能所需的大部分能量来源于这种非共价相互作用。其次是因为酶能够对底物上的共价键进行重排。还有，酶的活性中心是个疏水口袋，非极性的环境保证了极性或带电荷的催化残基与底物的反应。
酶活性的调节属于快速调节，因为这种调节以细胞内已存在的酶为作用对象，调节效应可迅速呈现。酶的催化活性与一级结构和空间构象密切相关，主要包括别构调节和共价修饰调节，而酶原的激活则是酶快速调节的一种特殊方式。
某些酶（别构酶）分子活性中心外的特定基团与一些代谢物（别构效应剂）可以非共价键可逆性结合，引起酶构象改变，从而改变酶的催化活性，此种调节方式称别构调节。
别构酶大多具有四级结构，酶活性的改变是通过酶分子构象的改变而实现的，酶的构象变化仅涉及非共价键改变，不消耗能量；别构效应可以激活酶的活性（别构激活剂），也可以减弱酶的活性（别构抑制剂），别构效应剂可能是代谢途径中的产物、底物，也可能是其他物质。
别构酶分子中一般含有多个（偶数）亚基，具有多亚基的别构酶存在着协同效应，别构调节使反应加速的称为正反馈，使反应减速的称为负反馈。一般情况下，代谢初始反应时，别构酶发挥正反馈机制，提高代谢的反应速度，当到代谢终末段时，别构酶又开始发挥负反馈机制，对代谢全程起限速作用，维持各代谢物浓度的稳定和内环境的稳定。代谢途径中许多关键酶都属于别构酶，其直接或间接底物可作为别构激活剂，产物多作为别构抑制剂对其活性进行调节。
共价修饰调节，又称化学修饰调节，是指酶蛋白的侧链基团可被其他酶催化与某些化学基团共价结合，或者去掉已经结合的化学基团，从而改变酶的活性的过程。酶的共价修饰调节以磷酸化与脱磷酸化最常见，也可通过乙酰化和脱乙酰化、甲基化和脱甲基化、腺苷化和脱腺化、一SH与一S一S一互变等方式进行。
共价修饰调节的本质属酶促反应，一般为耗能过程；受激素等的调控，酶活性经共价修饰后处于激活（有活性／高活性）或失活（无活性／低活性）两种状态；调节结果具有双向性和放大效应，一个酶发生共价修饰后，被修饰的酶又可催化另一种酶进行共价修饰，这种连续的酶促反应可使极小量的调节因子产生显著的效应，从而保证激素等信息分子快速、高效地产生调节作用。
无活性的酶的前体即酶原在一定条件下转变为有活性的酶的过程称作酶原的激活。其本质是酶的活性中心形成和暴露的过程。因为酶原的激活往往借助于蛋白酶的水解作用，切掉一个或者几个肽段后，酶分子的空间构象发生改变，活性中心形成或者暴露，进而表现出催化活性。比如胃蛋白酶原中已形成完整的活性中心，但酶原中有一段碱性序列与活性中心形成盐桥将活性中心堵塞。在pH值在5以下时，酶原可自动激活，失去44个残基的前体片段。
酶可催化化学反应，酶的催化效率与酶浓度成正比，改变酶的合成或降解速率可改变细胞内酶浓度，从而改变其催化效率。酶含量的调节包括酶蛋白的合成和降解。但酶蛋白的合成与降解所需时间比较长，持续时间也比较长，所以酶的含量的调节是一种比较慢的调节方式，故又称迟缓调节。
一般将加速酶合成的化合物称为诱导剂，减少酶合成的化合物称为阻遏剂，两者是在酶蛋白生物合成的转录或翻译过程中发挥作用，但影响转录较常见，通常底物多为诱导剂，产物多为阻遏剂。底物对酶合成的诱导作用是通过调控基因表达来完成的，例如在原核生物大肠杆菌中，通过乳糖操纵子基因表达调控，来诱导乳糖分解代谢相关的三个酶的合成，使得大肠杆菌能够催化乳糖的分解，产生葡萄糖和半乳糖，从而利用乳糖作为能量来源。在细胞代谢过程中，当某种代谢产物过量时，除了可以反馈调节关键酶的活性外，也可以阻遏调节关键酶的合成量，阻遏作用的机理也可以用操纵子模型解释。如在色氨酸合成代谢中，末端产物色氨酸可以通过色氨酸操纵子阻遏与色氨酸合成有关的5种酶的合成。
细胞内酶的含量也可通过改变酶分子的降解速度来调节。改变酶蛋白分子的降解速率也能调节细胞内酶的含量，此过程主要靠蛋白水解酶来完成。酶的分子构象一旦受到破坏，酶就被细胞内的蛋白水解酶所识别，极易降解成氨基酸。酶的降解大多在细胞内进行，其降解速度与酶的结构密切相关。许多因素影响酶的降解，如酶的N端被置换、磷酸化、突变、被氧化、酶发生变性等均可能成为酶被降解的标记，易受到蛋白酶的攻击调控，酶的降解速率也是机体一种重要的代谢调节方式。
酶作为一类多酚氧化酶，具有催化效率高、作用条件温和、专一性强等特点，能够广泛应用于食品、饲料、医药、化工、能源、环保以及农业等众多行业和领域。
酶在食品工业中的应用有着丰富的历史，应用于淀粉、面粉、干酪、果汁、人工甜味剂和肉的生产中，也经常用于酿酒和制酒。在食品的生产过程中，有酶参与可以提高生产效率；提高产品的品质。在食品领域中常用的酶有淀粉酶、蛋白酶、脂肪酶、果胶酶、葡萄糖异构酶、凝乳酶、半乳糖苷酶、烷基糖苷酶、谷氨酰胺转氨酶、葡聚糖酶等。
酶可以用于饲料领域，提高饲料利用率，降低动物粪便中磷的含量，减轻环境污染。例如，奶农常用乳酸菌蛋白酶发酵玉米和其他作物作为营养的、易贮藏的母牛青贮饲料，用乳酸菌蛋白酶发酵的饲料pH较低，只要饲料中没有空气就能阻止有害微生物的生长。纤维素酶经常添加在青贮饲料来增加可发酵糖的数量。在饲料领域常用的酶有植酸酶、纤维素酶、果胶酶、葡聚糖酶、木聚糖酶、甘露聚糖酶等。
酶在医药领域的用途很广，主要有用酶进行疾病的诊断，如转氨酶，血清中谷丙转氨酶和谷草转氨酶的活力测定，是肝脏疾病和心肌梗死等疾病的诊断指标之一；酶还可以治疗各种疾病，制造各种药物，如利用蛋白酶水解蛋白质为氨基酸和多肽，达到消化作用，用于治疗消化不良和食欲不振的患者，使用时可与淀粉酶、脂肪酶等制成复合制剂，以增加疗效；随着酶分子修饰和酶固定化等酶技术的发展，酶在医药方面的应用也在逐步扩大。在医药领域常用的酶有α-氨基酰化酶、苄青霉素酰化酶、核苷磷酸化酶、肌醇合成酶、乳酸脱氢酶、尿激酶、凝血酶、纤溶酶等。
酶可以参与化石能源的钻探，如利用微生物作为石油勘探；酶能参与生物质燃料乙醇的转化，如利用植物、农作物、林业产物废物中的纤维素及半纤维素等原料制造甲烷等气体燃料以及乙醇和甲醇等液体燃料；酶还可以用于生物柴油炼制、生物燃料电池开发等。在能源领域常用的酶甘露聚糖酶、淀粉酶、糖化酶、纤维素酶、烷基糖苷酶、木聚糖酶、木糖苷酶、脂肪酶、葡萄糖氧化酶等。
酶可以参与污水处理、生活垃圾处理、塑料类垃圾降解等，在现有的废水净化方法中，生物净化常常是成本最低而且最可行的。微生物的新陈代谢过程可以利用废水中的某些有机物质作为所需的营养来源，因此利用微生物体中酶的作用，可以将废水中的有机物质转变成可利用的小分子物质，同时达到净化废水的目的。在环保领域常用的酶有蛋白酶、脂肪酶、淀粉酶、角质酶、酶、几丁质酶、脱卤酶、硝酸还原酶、有机磷酸脱水酶、磷酸三酯酶等。
酶在农业方面的应用主要还是集中于杀虫剂、农药方面。如除草剂二丙膦，它是谷氯酰胺合成酶的抑制剂，能抑制草本类植物体内的谷酰胺和核酸的合成，并导致氨的积累，从而使植物无法正常生长，甚至中毒死亡。酶还可以参与处理生物肥料，处理农业病虫害问题，降解有机农药，处理农业副产物等，在农业领域常用的酶有纤维素酶、半纤维素酶、木质素过氧化物酶、漆酶、β-1,3-葡聚糖酶、果胶酶、几丁质酶、糖化酶、磷酸酶、汞还原酶、硫磷水解酶等。
酶的生产方法主要分为提取分离法、生物合成法和化学合成法3种。
提取分离法是指在一定条件下，用适当的溶剂处理自然界含酶丰富的生物材料，使酶充分溶解到溶剂中，再进行精制纯化的技术过程，它是最早用于酶生产的方法。
酶的提取方法主要有4种：盐溶液提取、酸溶液提取、碱溶液提取和有机溶剂提取。在实际生产中，根据原料的特性、目标酶的结构、性质等来选择具体的萃取溶剂、提取操作方法以及提取参数。一般的亲水性酶采用水溶液提取，疏水性酶或者被疏水物质包裹的酶要采用有机溶剂提取；等电点偏碱性的酶应采用酸性溶液提取，等电点偏酸性的酶应采用碱性溶液提取；在提取过程中，应当控制好温度、pH、离子强度等各种提取条件，以提高提取率并防止酶的变性失活。
酶的纯化，即酶的精制，根据酶分子的不同特性，将酶提取液与其他非酶物质分离开来，并进一步提高酶纯度的过程。常用的分离纯化技术有离心分离，过滤与膜分离、萃取分离、沉淀分离、层析分离、电泳分离以及浓缩、结晶、干燥等。
生物合成法是利用动物、植物或微生物细胞的生命活动而获得人们所需酶的技术过程，因生产周期短、酶的产率高，不受生物资源、气候条件等的影响，大多数酶的生产均采用此法。
根据所使用的细胞种类不同，生物合成法可以分为微生物发酵产酶、植物细胞培养产酶和动物细胞培养产酶。在合成过程经过筛选、诱变、细胞融合、基因重组等方法获得优良的产酶细胞，然后在人工控制条件的生物反应器中进行细胞培养，通过细胞内物质的新陈代谢作用，生产各种代谢产物，再经过分离纯化得到所需的酶。例如，利用枯草芽孢杆菌生产淀粉酶、蛋白酶；利用黑曲霉生产糖化酶、果胶酶：利用大肠杆菌生产谷氨酸脱酸酶、多核苷酸聚合酶等。
化学合成法生产酶是在20世纪60年代出现的新技术，是按照酶化学结构中的氨基酸或者对应核苷酸的排列顺序，通过化学合成将一个个氨基酸单体或核苷酸单体连接起来获得所需酶的技术。酶的化学合成要求单体纯度高，只能合成那些已经搞清楚其化学结构的酶，并且化学合成的成本高，这使酶的化学合成受到严格的限制，难以实现工业化生产。世界上首次人工合成的酶是1969年美国物物理化学学家、诺贝尔化学奖昂萨格合成的124个残基组成的核糖核酸酶。
酶.术语在线.2024-01-24